ESTRUCTURA
DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas complejas
cuya base estructural son moléculas más sencillas llamadas aminoácidos; estos
tienen un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (H) y un
grupo de átomos o cadena lateral (R), todos unidos a un átomo de carbono (C).
En condiciones fisiológicas, el aminoácido está ionizado; es un ion dipolar
(posee carga + y-). La cadena lateral puede variar en tamaño, carga,
reactividad, etc., es esta porción de la molécula la que diferencia un
aminoácido de otro. Sólo veinte aminoácidos diferentes constituyen las piezas
con las cuales están formadas las proteínas de todas las especies vivas de la
Tierra, desde la bacteria hasta el ser humano
NIVELES DE ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
En la estructura de las proteínas se
pueden considerar cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario. Cada uno de los cuales resaltan un aspecto
diferente y depende de distintos tipos de interacciones. Mientras la estructura
primaria es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos de una cadena poli
peptídica las demás establecen su organización tridimensional de péptidos o
conjunto de ellos.
ESTRUCTURA
PRIMARIA
Se
considera como estructura primaria a
la secuencia lineal específica (sin ramificaciones) de aminoácidos de una
cadena poli peptídica la cual es el resultado de la traducción de la
información genética contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN. La
importancia desde el punto de vista químico de la estructura primaria, radica
en la secuencia de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales,
R) dado que es el componente variable de la molécula que proporciona la
identidad a la cadena. Por otra parte, el significado biológico de esta
secuencia se basa en el control que ella ejerce en la organización de los
niveles de complejidad superiores de la estructura proteica ya que esta
permitirá en última estancia la determinación de su actividad biológica, es
decir, la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria para que la
molécula adopte una conformación tridimensional adecuada.
Es tan importante esta secuencia que el cambio en solo un aminoácido como
resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo.
El grado de tolerancia a los cambios depende del grado de alteración de la
geometría que presente la estructura proteica, así como del comportamiento
químico que tiene la cadena lateral del aminoácido sustituido (polar, no polar,
básico o ácido).
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
Consiste
en el enrollamiento de la cadena peptídica sobre su propio eje para formar una
hélice o alguna otra estructura tridimensional específica. La estructura
secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una
estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está
constituida por 3,6 aminoácidos.
La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del
grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del
enlace peptídico de otro. Dentro de este grupo se pueden mencionar proteínas
como el colágeno, la queratina, elastina.
Otro tipo común de estructura secundaria es la hoja ß plegada,
que se caracteriza por presentarse de forma aplanada y extendida, además posee
un máximo de enlaces de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Esta estructura
consta de varias cadenas peptídicas que permanecen enfrentadas y se mantienen
juntas con enlaces de hidrógeno en un arreglo a manera de zig-zag. La
estructura laminar formada le confiere flexibilidad más no elasticidad (Figura
2). Debido a que toda cadena polipeptídica tiene un extremo C-terminal en una
dirección y un extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con
hidrógeno y una al lado de la otra pueden correr en la misma dirección,
paralelas, o en dirección opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas proteínas
es la fibroína de la seda.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
Es
raro para una proteína entera permanecer con la estructura de a-hélice u hoja
ß-plegada. La mayoría de ellas adquieren formas tridimensionales complejas
denominadas estructuras
terciarias, debido a que mientras la secundaria trata fundamentalmente
de la conformación de los aminoácidos adyacentes de la cadena poli peptídica,
la estructura terciaria describe la conformación definitiva y específica de la
proteína. Durante el enrollamiento de la cadena peptídica, para dar origen a la
estructura terciaria, los puentes de hidrógeno y las interacciones iónicas e hidrofobias
entre una parte de la cadena y otra son las fuerzas que mantienen los pliegues
en posición espacial correcta. Por otra parte, los puentes di sulfuro (-S-S-)
que se forman entre los aminoácidos de cisteína pueden acercar partes que se
hayan distantes en una proteína, de hecho algunos sitios activos de enzimas
están constituidos por ellos. Además, en la proteína también se forman algunos
otros enlaces covalentes para mantener su estructura terciaria que por lo
general es globular.
Con respecto a la estructura terciaria de cadenas poli peptídicas largas, cabe
destacar la presencia de regiones compactas semiindependientes denominadas dominios,
que se caracterizan por poseer una geometría casi esférica específica con un
interior hidrofóbico y un exterior polar. El carácter independiente del dominio
es evidente cuando al separo de la cadena, su estructura primaria es capaz de
plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación nativa.
Una proteína puede presentar más de un dominio, a menudo interconectados por un
segmento polipeptídico carente de estructura secundaria regular y alternativamente estar separados por una
hendidura o una región menos densa en la estructura terciaria de la proteína.
Los diferentes dominios de una proteína pueden gozar de movimiento relativo que
está asociado con una función. Así por ejemplo, en la enzima hexoquinasa, el
sitio activo de unión del sustrato glucosa está en una hendidura entre dos
dominios, cuando la glucosa se une a la hendidura, los dominios colindantes se
cierran sobre el sustrato, atrapándolo para la fosforilación.
PROTEINA FIBROSAS Y GLOBULARES
La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos
proteínas fibrosas y globulares.
PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan
formando filamentos u hojas de gran extensión, en general conformadas por
un único tipo de estructura secundaria. Todas ellas son insolubles en agua
debido a su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos. Cumplen importantes
funciones estructurales y representan más de la mitad de la masa corporal de
los organismos superiores.
Analizaremos
algunas de interés biológico:
- Queratina:
se localiza en cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos, capa
externa de la piel. Sus características más importantes son resistencia,
dureza y flexibilidad variables.
- colágeno:
tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca por la
resistencia y por su no capacidad de estiramiento.
- Elastina:
se encuentra en el tejido conjuntivo, posee elasticidad y capacidad de
estiramiento.
- fibroína:
en la seda y en telaraña. Son fibras muy fuertes y flexibles. No
extensibles.
PROTEINAS GLOBULARES: las cadenas
polipétidas se pliegan en forma esférica y poseen una estructura más
complejas que las anteriores, ya que puede haber más de una estructura
secundaria en la misma molécula. Son solubles en agua.
Algunas de las más importantes son:
- Mioglobina;
interviene en el transporte y almacenamiento de oxígeno.
- Citocromo:
es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.
- Ribonucleasa:
cataliza ciertos enlaces de ARN
- lisozima:
cataliza la rotura hidrolítica de los polisacaridos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Como
se mencionó anteriormente muchas proteínas tienen dos o más cadenas plegadas de
polipéptidos (subunidades) para formar su estructura terciaria. En la estructura
cuaternaria se consideran
moléculas proteicas superiores a los 50 mil daltons en donde las subunidades
constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para formar
dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos las cadenas aisladas son
inactivas, pero en otros pueden cumplir la misma función que el complejo, aunque
con diferente cinética. El ejemplo más conocido es la hemoglobina en donde las interacciones
hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos ayudan a mantener
las cuatro subunidades juntas para formar una molécula funcional, así cada subunidad
de hemoglobina se pliega de manera similar a la estructura terciaria de
mioglobina.
Dado que la hemoglobina dentro de los glóbulos rojos está constituida por dos
cadenas alfa y dos cadenas beta (Figura 4) que permiten tomar una molécula de
oxígeno, para "atrapar" moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro
subunidades cambian ligeramente su conformación y los enlaces iónicos se rompen
para exponer las cadenas y facilitar esta función. Esto indica que las
asociaciones estrechas de las cadenas de polipéptidos dentro de la misma
proteína proporcionan un tipo de comunicación entre las unidades y se puede
entender que en las cadenas de aminoácidos existen dos tipos de información:
uno que genera la conformación adecuada de las estructuras secundarias, terciarias
y cuaternarias y otro que permite la reactividad correcta de las moléculas.
CLASIFICACION
DE LAS PROTEINAS
Las
proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición.
Ì Las proteínas simples u
holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos.
Ì Las proteínas conjugadas o
heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia
de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético.
Las
proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza
de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo
prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas
cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc.
ENZIMAS
CARACTERÍSTICAS DE LOS ENZIMAS
Desde el punto de vista químico, las
enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O),
Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular
bastante elevado y común propiedades catálicas específicas. Su importancia es
tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas
funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional
son alterados de algún modo, cada organismo sufre más o menos gravemente y el
trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de
actividad de enzima.
Las enzimas
son catalizadores de naturaleza proteínica
que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos,
producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función
enzimática causan patologías.
Las enzimas,
en los sistemas biológicos
constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan
los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de
sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las
enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez,
están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con
fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno
y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la
irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc.
CINETICA ENZIMATICA
La cinética
enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.
Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la especifidad de los enzimas. La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos
casos no es necesario purificar o aislar el enzima .La medida se realiza
siempre en las condiciones óptimas de pH, temperaturas, presencia de
cofactores. La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.
Para
estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial
de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad
de enzimas constantes.
LAS
VITAMINAS
IMPORTANCIA
A las vitaminas y minerales se
les llaman micronutrimentos, porque el cuerpo solamente necesita pequeñas
cantidades de ellas todos los días.
L as vitaminas son compuestos orgánicos que realizan
funciones muy especiales en el cuerpo, llamadas catalíticas y funcionan como
coenzimas o en el control de ciertas reacciones metabólicas. Todas son
importantes y necesarias en la alimentación y se clasifican en liposolubles e
hidrosolubles.
El grupo que
contiene mayor cantidad de vitaminas y minerales lo integran las frutas y
verduras. Las vitaminas son necesarias para que todas las partes del cuerpo
funcionen bien, para que se formen la sangre, el pelo, las uñas y la piel y
para prevenir enfermedades.
La mayoría
de las vitaminas reciben nombres de letras: A, B, C, D, E, H, K, P, T, U y a la
vitamina B se le agregan números para distinguirlas unas de otras. Así tenemos
vitamina B1, B2, B3, B5, B6, B12.
CLASIFICACION DE LAS
VITAMINAS
Vitamina A o
Retinol
Sirve para
el desarrollo de los huesos, funcionamiento de todos los tejidos, previene
enfermedades respiratorias, mejora la visión y previene el cáncer.
Su falta provoca: Dolores en las articulaciones, disminución de la vista,
facilidad para contraer infecciones, resequedad en los ojos, retardo en el
crecimiento.
S adquiere a través de: zanahorias, mangos, espinacas, tomates, melón, apio,
mandarina, moras, peras, sandía, mantequilla, queso, pescado, hígado.
Vitamina B1 o Tiamina
Sirve para, controlar los estados de ánimo y el humor, ayuda al sistema
nervioso, favorece la memoria y concentración, ayuda al crecimiento, ayuda a la
digestión de las grasas y azúcares.
Su falta provoca: Flojera, mal humor, bajo rendimiento escolar y laboral,
depresiones, pérdida de memoria y concentración y una enfermedad llamada
Beriberi.
Viene en: germen de trigo, acelgas, arroz, aguacate, aceituna, cereza, ciruela,
guayaba, papaya, cacahuates, almendra, nuez, calabaza, cebolla, col, espinaca,
lechuga, tomate, zanahoria, chile, perejil, pimiento, avena, tocino, carne de
cerdo, pan y leche.
Vitamina B2 o Riboflavina
Sirve para
un adecuado crecimiento, mantiene sana la piel, las uñas, el cabello y las
mucosas y para mejorar la visión.
Su falta provoca: Inflamación en las comisuras de la boca y en la lengua;
problemas en la piel, dolores de garganta, anemia o falta de glóbulos
rojos.
Viene en: Vegetales verdes, avena, legumbres. Hígado, leche, queso, huevos,
pescado.
Vitamina B3 o Niacina
Sirve para conservar las células, ayuda en la elaboración de sustancias
que necesita el organismo, mantiene sana la piel, ayuda en la digestión.
Su falta provoca: Problemas en la piel, dolor de estómago, diarrea, pérdida del
apetito y fatiga.
Viene en: Carnes, pescados, cacahuates, germen y harina de trigo, maíz,
pimiento rojo, verduras de hoja, melón, mango, leche, queso, huevos.
Vitamina B5 o Acido Pantoténico
Ayuda a convertir las grasas y azúcares en energía, a formar células
para el crecimiento, a cicatrizar las heridas y previene la fatiga.
Su falta provoca: Problemas en la piel y sangre y úlceras en el
intestino;
Viene en: Todas las carnes y vegetales, frutas frescas y frutos secos.
Vitamina B6 o piridoxina
Ayuda en el crecimiento; para fabricar anticuerpos y glóbulos rojos,
previene enfermedades nerviosas y de la piel, ayuda en la formación de otras
vitaminas.
Su falta provoca: Nerviosismo, debilidad, problemas en la piel.
Viene en: Aguacates, papas, plátanos, nueces, almendras, leguminosas, hígado,
pollo, bacalao, salmón, queso, huevos.
Vitamina B8 o Biotina, también llamada Vitamina H
Sirve para
transformar las grasas y proteínas, previene la calvicie y las canas, controla
dolores musculares y ronchas, ayuda a dormir bien y a estar de buen humor.
Su falta provoca: Flojera, mal humor; depresiones; náuseas y pérdida de
apetito.
Viene en: Hígado, nueces, mantequilla de cacahuate, ejotes, yema de huevo,
coliflor.
Vitamina B9 o ácido fólico
Sirve para la formación del ADN; es muy necesaria en el crecimiento,
aumenta la leche materna, protege contra los parásitos intestinales y las
intoxicaciones. Es muy recomendada durante el embarazo.
Su falta provoca anemia y malformaciones en los fetos durante el
embarazo.
Viene en: Vegetales verdes, naranjas, nueces, cereales enriquecidos, hígado,
champiñones, fruta y jugos de frutas.
Vitamina B12 o cobalamina
Sirve para
regenerar la médula ósea y los glóbulos rojos, ayuda al sistema nervioso,
mejora la memoria, conserva en estado de ánimo positivo, ayuda durante la
menstruación.
Su falta provoca: Anemia; daños cerebrales; depresión y pérdida de
memoria.
Viene en: Carnes rojas, pescado, pollo, huevo, leche, quesos, yogurt.
Vitamina B13 o ácido orótico
Sirve para prevenir problemas del hígado y vejez prematura.
No se sabe bien que problemas provoca su falta.
Viene en zanahorias, nabos, rábanos y cebollas.
Vitamina B15
Sirve para
facilitar la absorción de oxígeno, ayuda a formar defensas, protege al hígado,
disminuye el colesterol de la sangre, alivia el asma, protege contra los
agentes contaminantes.
Su falta provoca: Desorden glandular y nervioso; enfermedades del corazón y
falta de oxígeno en los tejidos.
Viene en la levadura, semillas de calabaza y cereales integrales.
Vitamina C o Ácido ascórbico
Sirve para
el crecimiento, repara las células de los tejidos, encías, vasos, huesos y
dientes, protege contra enfermedades infecciosas y el cáncer, ayuda en la
cicatrización de heridas, previene resfriados y enfermedades
respiratorias.
Su falta provoca: Hemorragias, inflamación de encías y mala
cicatrización.
Viene en: coliflores, coles de Bruselas, fresas, grosellas, kiwi, limón, melón,
naranja, pimiento verde, nabo, tomate.
Vitamina D o Calciferol
Sirve para
la formación y cuidado de dientes y huesos sanos, proteger las articulaciones y
ayuda al sistema nervioso.
Su falta provoca raquitismo o debilidad en los huesos y músculos.
Viene en: Aceite de hígado de pescado, sardinas, arenque, salmón, atún, hígado,
leche, mantequilla y yema de huevo.
Vitamina E o Tocoferol:
Sirve para
aliviar la fatiga; previene y disuelve los coágulos sanguíneos, protege a los
pulmones contra la contaminación, ayuda a cicatrizar heridas por quemaduras,
previene los calambres.
Su falta provoca: Destrucción de glóbulos rojos; problemas musculares y
anemia.
Viene en: Aceites de maíz, cártamo o ajonjolí, aguacate, brócoli, ciruela,
espinacas, espárragos. Manzana, moras, plátano, tomate, zanahoria.
Vitamina K o Menadiona
Sirve para formar
proteínas y ayuda a la coagulación de la sangre.
Su falta provoca: Hemorragias y problemas de coagulación sanguínea.
Viene en: Verduras verdes, zanahorias, frutas y semillas.
Vitamina P o Bioflavonoides
Sirve para
que los riñones funcionen bien, previene la oxidación y las hemorragias.
Su falta provoca anemia.
Viene en la yema de huevo.
Vitamina T
Sirve para la coagulación de la sangre.
Su falta provoca: Inflamación en las comisuras de la boca y en la lengua,
problemas en la piel, dolores de garganta, anemia o falta de glóbulos rojos.
Viene en: Hígado, leche, queso, huevos, vegetales verdes, avena, legumbres.
Vitamina U o ácido menínico
Sirve para curar úlceras, ayuda en el funcionamiento del estómago e
intestino, previene enfermedades del corazón y de la piel.
Su falta provoca: Problemas estomacales.
Viene en la col cruda.
Colina
Sirve para
fortalecer la memoria y ayuda a eliminar sustancias tóxicas del
organismo.
Su falta provoca: Endurecimiento de las arterias y afecta al hígado.
Viene en: Germen de trigo y vegetales verdes.
Niacina
Sirve para
la respiración celular.
Su falta provoca: problemas en la piel y diarreas frecuentes.
Viene en: Vegetales verdes, leguminosas, maíz nixtamalizado, hígado, leche,
queso, huevos.
ACIDOS
NUCLEICOS
EL ADN
IMPORTANCIA
El ADN es el que
contiene el mensaje genético para toda la función y organización celular. Es,
en definitiva, la molécula que controla todos los procesos vitales para los
seres vivos, además de ser el principal constituyente de los cromosomas
celulares.
Material genético de todos los organismos
celulares y casi todos los virus. El ADN lleva la información necesaria para
dirigir la síntesis de proteínas y la replicación. Se llama síntesis de
proteínas a la producción de las proteínas que necesita la célula o el virus
para realizar sus actividades y desarrollarse.
ESTRUCTURA
Cada molécula de ADN
está constituida por dos cadenas o bandas formadas por un elevado número de
compuestos químicos llamados nucleótidos. Estas cadenas forman una especie de
escalera retorcida que se llama doble hélice. Cada nucleótido está formado por tres
unidades: una molécula de azúcar llamada desoxirribosa, un grupo fosfato y uno
de cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina (abreviada
como A), guanina (G), timina (T) y citosina (C). La molécula de desoxirribosa
ocupa el centro del nucleótido y está flanqueada por un grupo fosfato a un lado
y una base al otro. El grupo fosfato está a su vez unido a la desoxirribosa del
nucleótido adyacente de la cadena. Estas subunidades enlazadas
desoxirribosa-fosfato forman los lados de la escalera; las bases están
enfrentadas por parejas, mirando hacia el interior, y forman los travesaños.
EL ARN
IMPORTANCIA Y ESTRUCTURA
El
ARN está compuesto por Adenina, Citosina, Guanina y Uracilo y el azúcar que
forma el esqueleto de la cadena junto con el fosfato es ribosa a diferencia del
ADN que tiene desoxirribosa. Esto, y el ser de cadena sencilla le proporcionan
gran susceptibilidad a ser degradado por RNA por lo que es muy poco estable. El
ARN es el ácido nucleico clave en la síntesis de proteínas ya que copia la
información de cada codón de un gen del ADN y una vez maduro, es decir sin
ningún intrón y con los exones unidos, pasa al citoplasma donde uniéndose a un
ribosoma dirige la síntesis proteica.
El ARN se puede
encontrar en el núcleo de la célula eucariótica, en el citoplasma y en
orgánulos como mitocondrias, cloroplastos y ribosomas. De acuerdo con esta
distribución, y en relación con su función particular, se pueden considerar
diferentes tipos de ARN.
ARN mensajero (ARNM)
Su función consiste
en copiar y transmitir el mensaje genético, almacenado en la secuencia de bases
de una de las dos cadenas del ADN cromosómico, hasta los ribosomas, el lugar de
la célula donde tal información se interpreta o traduce como secuencia de
aminoácidos de una proteína. Por tanto, se localiza inicialmente en el núcleo,
donde se asocia a proteínas, para luego pasar al citoplasma; finalmente, lo encontramos
unido a los ribosomas. Cumplida su función de mensajero, se degrada.
ARN ribosómico (ARNR)
Se localiza en los ribosomas, a los que da nombre, pues es
su componente mayoritario (en torno al 60%). Está asociado a proteínas y
proporciona la estructura a cada una de las dos subunidades de aspecto globoso
de las que constan estos orgánulos. Así crean el ambiente molecular adecuado
para que en ellos se instale el ARNM y los aminoácidos que participarán en la
síntesis de las proteínas.
ARN
transferente (ARNT)
Se encuentra
disperso por el citoplasma, constituye en torno al 15% del total de ARN y es el
de menor peso molecular, ya que consta de tan solo 70 a 90 nucleótidos, algunos
raros.
Su
estructura es muy característica, pues la cadena se pliega sobre sí misma por
el emparejamiento de bases complementarias y crea así cuatro zonas o brazos
helicoidales, tres de los cuales terminan en un bucle con bases sin emparejar.
El conjunto se puede considerar como una estructura secundaria y se conoce
como estructura «en hoja de trébol»; esta sufre otro
Plegamiento
superior y adquiere una estructura terciaria en forma de L.
